Интегрированный урок "Белки"

Интегрированный урок по химии-биологии

Б Е Л К И

Авторы: Бабий Татьяна Митрофановна, учитель химии;

Беликова Светлана Николаевна, учитель биологии.

Образовательное учреждение: Муниципальное общеобразовательное учреждение ЗАТО Северск «Средняя общеобразовательная школа №198»

Предмет: химия и биология

Класс 10 класс

Цель урока: Изучить белки – природные полимеры. Связать строение и структуру белка с многообразием и функцией.

План урока: 1. История возникновения

2. Состав и строение

3. Функции

4. Свойства (Лабораторные опыты)

5. Выводы

Домашнее задание: Химия – 1, стр. 18-22.

Биология – 38-39, лабораторная работа № 3

Продолжительность: 90 минут

Оборудование: Видеофильм «Белки» + Презентация

Слайды «Белки»

Таблицы:

1. Возникновение органических соединений

2. Химические формулы некоторых белков

3. Молекулярные массы некоторых белков

4. Классификация белков по функциям

5. Роль белков и ферментов

6. Использование ферментов в различных отраслях производства

7. Свойства белков

Плакаты:

1. Первичная структура белка

2. Вторичная структура белка

3. Связи между радикалами

4. Третичная структура белка

5. Четвертичная структура белка

Словарь

Оборудование к проведению лабораторных опытов (см. карточки-задания).

ВСТУПЛЕНИЕ (на фоне видеозарисовки) (учитель биологии)

Современная книга о происхождении жизни могла бы начинаться фра­зой: «В начале был белок». Другое название белка – протеины происходит от греческого слова «протос», то есть первый, важнейший и подчеркивает их исключительную роль в процессах жизнедеятельности.

Белки всюду, где есть жизнь!

Волосы, ногти, когти, шерсть, перья, копыта, наружный слой кожи – все они целиком состоят из белка. В мышцах действуют незримые белковые «пружины». Внутренняя поверхность глаза покрыта слоем высокочувстви­тельного белка. В светлячках белки «зажигают ночью холодный огонь». В электрическом органе морского ската белковые вещества вырабатывают электричество. Белки крови некоторых антарктических рыб имеют свойство антифриза – предохраняют кровь от замерзания. Белки заведуют питанием организма, ростом, движением, чувствительностью, работой мозга, охраняют от возбудителей болезней – бактерий, вирусов, лечат от насморка и гриппа.

Чего только они не делают! От белка хлорофилла зависит зеленая окраска листьев. Этот белок обладает замечательным свойством: ловит сол­нечный луч и с помощью его энергии, в процессе фотосинтеза, из простых веществ – углекислого газа и воды создает более сложные вещества и строит из них живое тело растения.

Не менее замечателен, не менее важен для жизни «красный» белок ге­моглобин. Если бы гемоглобин перестал переносить кислород, то клетки на­шего тела погибли бы. Белок змеиного яда способен убить человека, а может и лечить.

Больше половины сухой массы организма составляют белки. Чем слож­нее организм, тем больше белков он содержит. В организме бактерий 3-4 ты­сячи белков, а у млекопитающих – около 50 тысяч. Каждый из них выполня­ет свою, важную для жизнедеятельности работу. Белки не только самые мно­гочисленные, но и самые таинственные вещества природы.

Наиболее полное значение белков для жизненных процессов сформу­лировал еще в 70-х годах прошлого столетия Фридрих Энгельс. Он указы­вал:

«... Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с ка­ким-либо белковым телом, и повсюду, где мы встречаем какое-либо белковое тело, которое не находится в процессе разложения, мы без исключения встречаем и явление жизни ... Жизнь – есть способ существования белковых тел.»

Каждый тип белка имеет уникальный химический состав и структуру, которыми определяются его биологические свойства. Поэтому белки являются предметом как биологических, так и химических наук, таких как биохимия, биофизика, молекулярная биология, а учение о ферментах выделилось в са­мостоятельную науку – энзимологию.

Сегодняшний урок о белках будет основан на достижениях всех этих наук.

ИСТОРИЯ ВОЗНИКНОВЕНИЯ БЕЛКОВ (на фоне видеофрагмента
возникновения жизни на Земле и таблицы 1) (Слайд) (учитель химии)

Белки являются продуктом длительного развития природы. Попробуем проследить возможную историю их возникновения (включение видеофрагмента).

В период раскаленного состояния нашей планеты при взаимодействии углерода с металлами образовывались карбиды металлов.

При остывании земли, когда на ее поверхности в огромных количествах стала скапливаться вода, карбиды могли положить начало образованию углеводородов.

При соответствующих условиях из углеводородов получались другие органические вещества, например альдегиды. Превращения альдегидов, в свою очередь, могли приводить к образованию других, все более сложных веществ.

Под влиянием притока на Землю больших количеств энергии (УФ-излучения солнца, космическая радиация), грозовых разрядов и других усло­вий между веществами происходили самые разнообразные превращения, в том числе и непосредственные образования аминокислот из газов атмосферы (данные были подтверждены учеными при синтезе аминокислот в соответствующих условиях).

При выпадении с осадками на Землю, аминокислоты могли превращаться в белки.

Таблица 1 Возникновение органических соединений

СОСТАВ БЕЛКОВ (учитель химии)

Что же такое белки? (Запись определения в тетрадь)

Белки – это сложные биополимеры, мономерами которых являются α–амино-кислоты, соединенные между собой пептидными связями -CO-NH-. (Слайд)

Изучать любое вещество мы начинаем с изучения его состава. (Слайд) Основной элементарный состав довольно прост (записываем С, N, О, Н, Р, S). Колебание элементарного состава в клетках живых организмов незначительны. Кроме основных элементов в очень незначительных коли­чествах содержаться: Fe, Си, Вг, Мп и другие элементы,

При небольшом качественном составе, количественный состав весьма велик и разнообразен (таблица 2) (Слайд)

Таблица 2 Химические формулы некоторых белков

Количественный состав подтверждает, что белки – полимеры, причем их относительные молекулярные массы колеблются в больших пределах: от 10³ до 10⁷. Например: таблица 3(Слайд)

Таблица 3 Молекулярные массы некоторых белков

Уже эти таблицы заставляют задуматься о сложности строения белко­вых молекул.

СТРОЕНИЕ БЕЛКОВ

(учитель химии)

Если сложен состав, значит не менее сложным должно быть и строение веществ. Основные сведения о составе строения белковых молекул были по­лучены при изучении продуктов их гидролиза.

Установлено, что белки образуются из 20-ти α–аминокислот. (Слайд)

(учитель биологии)

Откройте учебник биологии на странице 16-18 или посмотрите на слайд. Вы видите все двадцать аминокислот, они отличаются друг от друга только радикалом.

Некоторые бактерии и все растения способны синтезировать все 20 аминокислот. Животные в процессе эволюции утратили способность синтези­ровать 10 аминокислот – их называют «незаменимыми». (Слайд)

В учебнике биологии на стр.19 найдите ответ на вопрос: Как «незаменимые» аминокислоты поступают в организм человека и животных?

(Ответ: с растительной и животной пищей; содержатся в молочной продукции – молоко, сыр, творог; а также в яйцах, рыбе, мясе, в сое, бобах и др. продуктах).

Эти продукты вы обязательно должны включать в свой рацион пита­ния. Все 20 аминокислот содержаться в яйцах, молоке, мясе. (Слайд)

Недостаток «незаменимых» аминокислот в пище приводит к наруше­нию белкового синтеза, в результате возникают заболевания, поэтому, амино­кислоты используются и как лечебные средства, например, метионин – при лечении сахарного диабета, атеросклероза, цирроза печени, а глутаминовая кислота – при лечении дистрофии, шизофрении, болезни Дауна.

Аминокислоты в организме способны превращаться в другие вещества: гормоны, витамины, нуклеиновые кислоты, сахара, полисахариды, жиры, мо­чевину, углекислый газ, аммиак.

(учитель химии)Вспомним материал прошлого урока.

– Какие органические вещества называются аминокислотами?

– Какими свойствами обладают аминокислоты? (Ответ. Основными и кис­лотными. Обладая амфотерными свойствами, аминокислоты играют роль бу­феров в организме, поддерживая постоянную кислотность среды.

– Написать реакцию взаимодействия аминокислот друг с другом.

– Какие связи соединяют аминокислотные остатки в полимере?

Наличие пептидных связей в белковой молекуле в 1888 году установил русский биохи­мик Александр Яковлевич Данилевский. (Слайд)

В начале XX века немецкий биохимик Эмиль Герман Фишер (Слайд) выдвинул пеп­тидную теорию, согласно которой молекулы белка представляют собой длинные цепи ами­нокислот, соединенные пептидными связями. Эти цепи стали называть первичной струк­турой белка (плакат 1). (Слайд)

Страница 19, второй абзац (учебник хи­мии) записать определение первичной структу­ры белка (последовательность чередования аминокислот-ных звеньев в полипептидной цепи).

О сложности первичной структуры гово­рят такие цифры: 20 аминокислот можно рас­положить в различных комбинациях по отно­шению друг к другу и число этих комбинаций 2,4 х 10¹⁸.

В 1951 году американский ученый Лайнус Полинг (дважды лауреат Нобелевской пре­мии) и Роберт Кори обнаружили, что между каждым 1-м и 4-м аминокислотными остатка­ми, а именно между их пептидными связями возникают водородные связи и первичная структура белка скручивается в спираль (пла­кат 2) – образуется вторичная структура белка. (Слайд) В начале XX века немецкий биохимик Эмиль Герман Фишер (Слайд) выдвинул пеп­тидную теорию, согласно которой молекулы белка представляют собой длинные цепи ами­нокислот, соединенные пептидными связями. Эти цепи стали называть первичной струк­турой белка (плакат 1). (Слайд)

Страница 19, второй абзац (учебник хи­мии) записать определение первичной структу­ры белка (последовательность чередования аминокислотных звеньев в полипептидной цепи).

О сложности первичной структуры гово­рят такие цифры: 20 аминокислот можно рас­положить в различных комбинациях по отно­шению друг к другу и число этих комбинаций 2,4 х 10¹⁸. В 1951 году американский ученый Лайнус Полинг (дважды лауреат Нобелевской пре­мии) и Роберт Кори обнаружили, что между каждым 1-м и 4-м аминокислотными остатка­ми, а именно между их пептидными связями возникают водородные связи и первичная структура белка скручи-вается в спираль (пла­кат 2) – образуется вторичная структура белка. (Слайд)

Длина белковой молекулы уменьшается в 4 раза. Водородные связи слабые, но так как их много структура достаточно прочная (стр. 19, третий абзац – запись).

Интересно, что во вторичной структуре все радикалы располагаются вне спирали. За­чем? Какова роль радикалов?

Радикалы (см. учебник биологии «амино­кислоты») – остатки веществ самых разных клас­сов и они могут взаимодействовать между собой. Соединяясь между собой различными связями (плакат 3), они скручивают молекулы в глобулы, образуя глобулярные белки (длина молекулы уменьшается в 10 раз), или в тросовидные образования – фибриллярные белки – третичные структуры белка (стр.19, запись) (плакат 4) (Слайд).

Казалось бы, куда еще сложнее, но в 1960 году с помощью рентгеноструктурного анализа английский биохимик Макс Фердинанд Перуц (Слайд) впервые установил, что молекула гемог­лобина состоит не из одной, а из четырех бел­ковых молекул (над выяснением данной струк­туры гемоглобина ученый работал 25 лет).

То есть белковые молекулы способны объединяться между собой в комплексы, об­разуя четвертичную структуру (плакат 5). (Слайд)

(Запись) Четвертичная структура – ком­плекс белковых молекул – протеины или ком­плекс белковых и небелковых молекул – протеиды.

Посмотрим видеофрагмент, закрепляя полученные знания о составе и строении белков (видеофильм).

Ни одно вещество химики не изучали так долго, как белок, прежде, чем удалось разгадать их строение. От первых шагов на пути познания состава белка до расшифровки структуры прошло более двухсот лет.

В связи со сложностью строения белковых молекул и чрезвычайным разнообразием в них функциональных групп и их сочетаний, белки не могут быть отнесены ни к какому определенному классу соединений – это высшая форма развития. Сложное строение привело к индивидуальности каждого вида белка и индивидуальности их функций в организмах.

ФУНКЦИИ БЕЛКОВ (Слайд)

(учитель биологии)

Свойства и функции белка определяются его структурой, поэтому даже малые его дефекты структуры имеют серьезные последствия. Наследствен­ное заболевание серповидно-клеточная анемия связано с тем, что при синте­зе гемоглобина, состоящего приблизительно из 600 аминокислотных остатков, два из них заменяются на другие. Это приводит к нарушению функции ге­моглобина: эритроциты больных приобретают серповидную форму и утрачивают способность к нормальному переносу кислорода. Это пример свя­зи структуры и функции макромолекул. (Слайд)

В клеточном ядре находятся хромосомы, состоящие из многих тысяч генов. Каждый ген отвечает за синтез одного белка, поэтому в клетке присут­ствует тысячи белков, каждый из которых выполняет специфическую функ­цию. Таким образом, белки – это не только наиболее многочисленная, но и са­мые разнообразные по значимости макромолекулы. Мы рассмотрим лишь са­мые главные функции белков. Можно выделить несколько основных классов белков в соответствии с их биологическими функциями (таблица 4) (Слайд)

Таблица 4 Классификация белков по функциям

I. СТРУКТУРНЫЕ БЕЛКИ коллаген, эластин, кератин II. ФЕРМЕНТЫ каталаза, мальтаза, сахараза, пепсин III. РЕЦЕПТОРНЫЕ БЕЛКИ регуляторные олигопептиды IV. СОКРАТИТЕЛЬНЫЕ И ДВИГАТЕЛЬНЫЕ БЕЛКИ актин, миозин, тубулин V. ТРАНСПОРТНЫЕ БЕЛКИ гемоглобин VI. ЗАЩИТНЫЕ БЕЛКИ имунноглобулины = антитела, фибрин, тромбин VII. ЭНЕРГЕТИЧЕСКАЯ ФУНКЦИЯ все белки VIII. ПИЩЕВЫЕ И ЗАПАСНЫЕ ФУНКЦИИ проламин, ферритин, казеин, яичный альбумин IX. РЕГУЛЯТОРНЫЕ БЕЛКИ инсулин, паратиреоидный белок, регуляторные олигопептиды

При изучении ботаники, зоологии, анатомии мы уже знакомились с не­которыми белками и их функциями. Поэтому, вам было предложено подгото­вить небольшие сообщения, по ходу которых нужно будет составить конспек­ты (дома используем 39, стр.154, в классе таблицу и сообщения).

(Запись в тетради). Функции белков.

1. Строительную функцию выполняют белки, которые участвуют в образовании всех клеточных мембран, органоидов клетки, внеклеточных структур.

Сообщение учащегося

Структурные белки (Слайд). Многие белки образуют волокна, пере­витые друг с другом или уложенные плоским слоем. Они выполняют опор­ную или защитную функцию, скрепляя биологические структуры и придавая им прочность. Главным компонентом хрящей и сухожилий является фибрил­лярный белок коллаген, имеющий очень высокую прочность на разрыв. Вы­деланная кожа представляет собой почти чистый коллаген. Связки содержат эластин – структурный белок, способный растягиваться в двух направлениях. Волосы, ногти и перья состоят почти исключительно из прочного нераствори­мого белка кератина. Главным компонентом шелковых нитей и паутины слу­жит белок фиброин.

2. Каталитическую функцию выполняют ферменты, которые ускоряют биохимические реакции в организме. (Слайд), (таблицы 5, 6)

Сообщение учащегося

В 50-х годах прошлого века великий французский микробиолог и химик Луи Пастер пришел к выводу, что сбраживание сахара дрожжами ка­тализируется ферментами, но считал что ферменты – неотделимые компо­ненты живых клеток. Эта точка зрения господствовала в науке длинное вре­мя. В 1897 году немецкий химик и биохимик Эдуард Бухнер сделал откры­тие: из дрожжевых клеток ему удалось выделить комплекс ферментов ката­лизирующих расщепление сахара до спирта. Тем самым было доказано, что ферменты сохраняют способность к функционированию и после выделения их из живых клеток. Однако химическая природа ферментов оставалась не­выясненной. Только в 1926 году американский биохимик Джеймс Самнер обнаружил, что кристаллы фермента уреазы целиком состоят из белка. В кон­це 50-х годов была расшифрована аминокислотная после-довательность пер­вого фермента – рибонуклеазы, содержащей 124 аминокислотных остатка и имеющей молекулярную массу около 12700. К настоящему времени известно около 2000 ферментов, каждый из которых катализирует какую-то одну определенную реакцию. Уже сотни ферментов получены в чистом кристал­лическом виде. Ферменты ускоряют реакции, происходящие в организме, в десятки, сотни миллионов раз. (Механизм действия фермента смотри по слайду 6). Каталитическая активность фермента определяется не всей его молекулой, а только небольшим её участком – активным центром фермента. Как известно, реакция между веществами происходит при условии тесного сближения молекул.

Таблица 5 Таблица 6

Возможность сближения фермента и вещества происходит благодаря геометрическому соответствию структур активного центра фермента и молекулы вещества («как ключ к замку»). При денатура­ции фермента его каталитическая активность исчезает, так как нарушается структура активного центра. Каждая молекула фермента способна осущест­влять от нескольких тысяч до нескольких миллионов операций в минуту. В ходе этих реакций ферментный белок не расходуется. Он соединяется с реа­гирующими веществами, ускоряет их превращение и выходит из реакции неизменным.

Применение фермента

Благодаря существованию ферментных препаратов расшифровывают структуру белков и нуклеиновых кислот. Без них невозможно производство антибиотиков, а также синтез витаминов. В сельском хозяйстве применяются стимуляторы роста. Фермент папаин увеличивает сроки хранения напитков. При обработке им мяса, оно становится мягким, а кожаные изделия станов­ятся мягкими, эластичными, более прочными и долговечными.

3. Сигнальную функцию выполняют рецепторные белки, которые осуществляют прием сигналов из внешней среды и передают команды в клетку. (Слайд), сообщение учаще­гося).

Сообщение учащегося

Изучение этого функционального класса белков начато сравнительно недавно, поскольку их содержание в организме чрезвычайно мало, что очень затрудняет выделение, очистку и расшифровку структуры. С помощью этих белков клетка воспринимает информацию о состоянии внешней среды, сигна­лы от сравнительно низкомолекулярных физиологически низкоактивных ве­ществ, в том числе от регуляторных олигопептидов. Рецепторные белки располоагаются на наружной поверхности плазматической мембраны клетки и играют важную роль в передаче нервного возбуждения, в ориентированном движении клетки –хемотаксисе и во многих других процессах.

4. Двигательную функцию выполняют сократительные и двигательные белки, которые осуществляют все виды движения. ((Слайд), сообщение учащегося).

Сообщение учащегося

Некоторые белки наделяют клетку или организм способностью сокра­щаться, изменять форму или передвигаться. Актин и миозин представляют собой нитевидные белки, функционирующие в сократительной системе ске­летной мышцы, а также во многих немышечных клетках. Другим примером таких белков служит тубулин – белок, из которого построены микротрубочки, являющиеся важным элементом ресничек и жгутиков, при помощи которых клетки передвигаются.

5. Транспортную функцию выполняют белки, способные присоединять и переносить вещества в ор­ганизме (гемоглобин). ((Слайд),, сообщение учащегося).

Сообщение учащегося

Эти белки, находящиеся в крови, связывают и переносят специфиче­ские молекулы или ионы из одного органа в другой. Гемоглобин, содержа­щийся в эритроцитах, при прохождении крови через легкие связывает кис­лород и доставляет его к периферическим тканям, где кислород высво­бождается и используется для окисления компонентов пищи – процесса, в ходе которого производится энергия. В клеточных мембранах присутствует еще один тип транспортных белков, способных связывать глюкозу, аминокис­лоты и другие пищевые вещества и переносить их через мембрану внутрь клетки.

6. Защитную функцию выполняют белки, которые обезвреживают чужеродные клетки и вещества, предо­храняют организм от повреждений (антитела, фибрин, тромбин, яды, рицин). ((Слайд),, сообщение учащегося).

Сообщение учащегося

Многие белки защищают организм от вторжения других организмов или предохраняют его от повреждений. Иммуноглобулины (часто также на­зывают антителами), образующиеся у позвоночных, – это специализирован­ные белки, вырабатываемые в лимфоцитах; они обладают способностью рас­познавать проникшие в организм бактерии, вирусы или чужеродные белки, а затем нейтрализовать их или связываться с ними, вызывая образование осадка. Фибрин и тромбин – белки, участвующие в процессе свертывания крови; они предохраняют организм от потери крови при повреждении сосу­дистой системы. Змеиные яды, бактериальные токсины и токсичные белки растений, например, рицин, по-видимому, также выполняют защитные функции.

7. Энергетическую функцию выполняют все белки. При расщеплении одного грамма белка выделяется 17,6 кДж энергии. (Слайд),

8. Функцию запаса питательных веществ обеспечивают пищевые и запасные белки. Например, проламины в семенах; яичный альбумин, ферритин. (Слайд)

Сообщение учащегося

В семенах многих растений запасены пищевые белки, потребляемые зародышем на первых стадиях развития. Наиболее известные такие белки в семенах пшеницы, кукурузы и риса, например, проламины. К пищевым бел­кам относятся также яичный альбумин – основной компонент яичного белка и казеин – главный белок молока. В ферритине, встречающемся в животных тканях, запасено железо.

9. Регуляторную функцию выполняют белки-гормоны, которые участвуют в регуляции клеточной и физиологической активности. (Слайд)

Сообщение учащегося

Некоторые белки участвуют в регуляции клеточной или физиологи­ческой активности. К ним относятся многие гормоны, такие как инсулин, ре­гулирующий обмен глюкозы (при недостаточном его содержании в организме развивается сахарный диабет); гормон роста, синтезируемый в гипофизе, и паратиреоидный гормон, регулирующий транспорт ионов кальция и фосфа­тов. Другие регуляторные белки, называемые репрессорами, регулируют био­синтез ферментов в бактериальных клетках. Особую группу представляют собой регуляторные олигопептиды, которые содержат от двух до примерно 50 аминокислотных остатков. К настоящему времени известно уже около двух тысяч таких молекул, которые представляют собой физиологически активные вещества, обладающие уникальными свойствами участвовать в регуляции всех основных регуляторных систем организма – нервной, эндокринной и иммунной.

Таким образом, белки отвечают за все процессы, проходящие в живых организмах. Мы с вами рассмотрели лишь самые основные и далеко не все. Например, человек спит, значит должен быть белок, отвечающий за сон.

Сообщение учащегося «пептиды сна».

Гипотеза о том, что некоторые пептиды могут играть ключевую роль в
регуляции сна, возникла в конце 70-80-х г.г., когда группе ученых из США
удалось выделить вещество, вызывающее сон – мурамил-пептид, он способен
воздействовать на сон, бодрствование и температуру тела. При однократных
и повторных введениях этого вещества в желудок оно вызывает увеличение
медленноволновой фазы без нарушения структуры сна, температура тела не
повышается, токсические эффекты не возникают.

Эти факторы позволили медицине применять мурамил-пептиды в он­кологии и иммунологии в качестве лекарственных средств.

Модифицируя молекулы «пептида сна» можно наблюдать как умень­шение, так и увеличение сна.

«Пептид сна» – первый представитель класса регуляторов высокого уровня, осуществляющий координацию деятельности различных систем ор­ганизма. Они безвредные и эффективные, обладают небывалыми свойствами – способствуют быстрому засыпанию, либо устраняют нежелательные ночные пробуждения.

Действие «пептида сна» носит легкий, моделирующий характер и отличается от эффекта снотворных фармакологических препаратов, кото­рые вредны для организма. Поэтому, создание нового класса снотворных средств представляется весьма перспективным.

(учитель биологии)

Недостаток тех или иных белков в организме приводит к различным заболеваниям, поэтому синтезируются белковые препараты, которые способ­ны лечить. Например, инсулин применяют при сахарном диабете, интерфе­рон – против вирусов, гормон роста и много других белков. Об одном из них сообщение учащегося. (Слайд)

Сообщение учащегося

Белковый гидрализатор, полученный из крови, используется как препарат для лечения ослабленных больных, в ветеринарной практике (применяют для питания крупного и мелкого рогатого скота-молодняка), в лор-заболеваниях, используется при ожогах пищевого тракта, когда резко затруднен акт глотания и прохождения пищи через пищевод. Белковый гидрализатор также применяют при нарушении всасывательной функции слизистой, при нарушении белкового баланса организма в целом.

Используется гидрализатор при остановке прогрессирующей потери веса. У раковых больных после хирургического вмешательства требуется осо­бое питание, при этом больше не испытывается чувство сытости и жажды.

В педиатрии – детям раннего и более старшего возраста широко произ­водится переливание плазмы и сыворотки при острых и хронических рас­стройствах, острой дизентерии. Научные исследования показали, что плазму и сыворотку можно заменить белковыми гидролизаторами. Его применяют при токсичной дизентерии у детей до одного года.

Таким образом, белки – важный компонент клетки, без которого невоз­можно появление всего живого.

(учитель химии)

Каковы же свойства белков? (видеофрагмент)

СВОЙСТВА БЕЛКОВ (рабочая таблица) (Слайд)

1. Растворимость – различна, так как различна молекулярная масса белков.

2. Гидролиз – обязателен: только таким образом мы можем по­лучить незаменимые аминокислоты.

3. Денатурация – разрушение вторичной, третичной и четвертичной структуры белка под воздействием различных факторов. (Слайд) Например:

а) спирт – (вывод);

б) воздействие солей тяжелых металлов (они содержатся в табачных продуктах – вывод);

в) высокие температуры и др. денатурирующие факторы.

Денатурация может быть обратима (т.е. белковая молекула может вос­станавливать свою структуру – ренатурация) (Слайд), так и необратима – в таком случае белковая молекула погибает.

Денатурация может быть полезна (подготовка к гидролизу – варим продукты; выпиваем молоко при отравлении различными веществами и т.д.) и вредна, так как приводит к гибели организма в целом.

4. Амфотерность – обусловлена наличием различных функциональных групп.

5. Специфические реакции – позволяют отличить натуральный белок (запах жженых перьев).

6. Цветные реакции

а) биуретовая – качественная реакция на все белки, т.к. позволяет об­наружить пептидную связь; (Слайд)

б) ксантопротеиновая – позволяет обнаружить белки, содержащие бен­зольные кольца в радикалах. (Слайд)

Со свойствами белка познакомитесь при выполнении лабораторных опытов. Внимательно прочтите карточку-задание, проделайте работу, запол­ните таблицу и ответьте на предложенные в карточке вопросы.

При выполнении лабораторных опытов по второй карточке ответьте на вопрос: В каких веществах содержится белок-фермент каталаза?

ЛАБОРАТОРНЫЕ ОПЫТЫ (карточка прилагается)

ВЫВОДЫ (Слайд)

(учитель химии)

В ходе нашего урока выяснилось, что белки – самые древние и слож­ные молекулярные структуры на Земле.

Они являются обязательными компонентами всех клеток и вирусов. Их сложность и многообразие лежат в основе разнообразия всех известных форм жизни и неповторимости каждого отдельного организма.

Благодаря белкам осуществляются все жизненно важные процессы, как в клетке, так и во всем организме. Среди многочисленных функций белков особое место занимает ферментативная, обеспечивающая процессы обмена и превращений веществ и энергии, необходимых для поддержания жизнедея­тельности организма. Таким образом, белки – это высшая форма развития вещества. Каждый белок – это чудо, индивидуальность и неповторимость, а значит и каждый живой организм в целом – чудо, индивидуальность и неповтори­мость, с которым и нужно соответственно обращаться. Закончить урок можно словами, с которых начинали урок: «Жизнь – есть способ существования белко­вых тел».

Заключительный видеофрагмент. (Слайд)

ЛИТЕРАТУРА

1. Шаповаленко С.Г. Методика преподавания химии. М.: Учпедгиз,1963

2. Цветков Л.А. Преподавание органической химии. М.: Просвещение, 1989

3. Общая биология. Под ред. Д.К. Беляева, А.О. Рувинского. М.: Просвещение, 1993

4. О.С. Комаров, Терентьев А.А. Химия Белка. М.: Просвещение, 1984

5. К.Вилли, в.Детье. Биология. М.: Мир, 1975

6. В.Б.Захаров, С.Г. Мамонтов, В.И. Сивоглазов. Биология (общие закономерности). М.: Школа-Пресс, 1996